1. Un gráfico muestra que, al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de una reacción enzimática aumenta hasta llegar a una meseta. ¿Qué interpretación es más adecuada?

Respuesta correcta: Los sitios activos de las enzimas se saturan y la velocidad alcanza un máximo.. Cuando hay poca concentración de sustrato, aumentar el sustrato aumenta la probabilidad de unión al sitio activo y la velocidad sube. Sin embargo, cuando casi todas las enzimas están ocupadas, se alcanza una saturación. En ese punto, la velocidad llega a un máximo y agregar más sustrato no aumenta mucho la reacción, a menos que haya más enzima disponible.

Análisis de las demás afirmaciones:

• La enzima desaparece de la solución: la enzima no desaparece por tener más sustrato; se ocupa y se libera durante ciclos catalíticos.
• El sustrato deja de existir antes de unirse: no explica la meseta; el sustrato sigue presente, pero los sitios activos están ocupados.
• La reacción se vuelve independiente de la cantidad de enzima desde el inicio: la cantidad de enzima sí afecta la velocidad máxima; con más enzima podrían existir más sitios activos.

Idea clave para estudiar: En procesos y funciones biológicas, conviene responder con la secuencia causa → mecanismo → regulación → consecuencia. La PAES suele evaluar si puedes conectar una estructura o variable con la función que cumple y con el efecto que produce en el organismo.